ביוכימיה/מנגנון פעילות האנזים
< ביוכימיה
נוסחה כללית לתאור פעילות האנזים
עריכהפרק זה לוקה בחסר. אתם מוזמנים לתרום לוויקיספר ולהשלים אותו. ראו פירוט בדף השיחה.
התקשרות האנזים למצע
עריכהישנם 2 מנעולים לשינוי הפעילות האנזימטית :
- מנעול מפתח – אנזים בעל מבנה מרחבי קבוע ומקובע לו אתר פעיל לקישור הסובסטרט. הסובסטרט מתאים באופן מושלם לאנזים.
- מודל ההתאמה המישורית – קישור הסובסטרט מוביל לשינוי קונפורמציה (המבנה) באתר הפעיל. בעקבות השינוי מתקבלת התאמה מרחבית מושלמת. מכאן שעל החלבון להיות גמיש.
שלבים בתהליך הקטליטי
עריכה- מפגש אקראי בין האנזים לסובסטרט.
- קישור הסובסטרט באתר הפעיל. הקשרים :
- קשרי מימן
- אינטראקציות הידרופוביות.
- קשרים יונים.
- קשרי ו.ד.ו.
- ביצוע הפעילות האנזימטית ליצירת תוצר : E+S <-> ES <-> E+P
מנגנון פעילות הכימוטריפסין כדוגמא למנגנון פעילות אנזים
עריכהמבנה כימוטרפסין
עריכה- אנזים פרוטאיליטי (מפרק חלבון) הנמצא במעי הגס.
- מפרק קשר פפטידי הנמצא בקרבכת שיירים הידרופוביים גדולים (פנולאלין, טריפטופן, מתיניון, טירוזין, Asn, Gln, Ile, Leu.
- מורכב משלוש שרשרות פוליפפטידיות המכונות A,B,C.
- כל השיירים ההידרופילים ממוקמים על שטח הפנים של החלבון, פרט משלוש שייריים הנמצאים באתר הפעיל : היסטדין (His), חומצה אספרטית (Asp) וסרין (Ser). שאר השיירים באתר הפעיל הם הידרופוביים.
שלבים בקטליזה של כמוטריפסין :
עריכה- סובסטרט מגיע לאתר הפעיל (סמוך לחומצה האמינית סרין).
- סרין מתקיפה את הפחמן הקרבונילי של הסובסטרט.
- הסובסטרט (פפטיד) מתפרק לשני חלקים :
- חלק גדול – יוצא מהאתר הפעיל.
- חלק קטן – נוצר בייניים בשם קבוצה אציל אנזים.
- היווצרות התוצר - מולקולת מים נכנסת לאתר הפעיל ומוסרת מימן וחמצן
מסקנות
עריכה- חומצות אמינו מתנהגות שונות בתנאים שונים – סרין היא חומצה אמינית שבדרך כלל אדישה. אולם בגלל מבנה הכימוטריפסין, היא מצליחה לבקע קשר קוולנטי חזק.
- במבנה ראשוני חומצות האמינו רחוקות זו מזו, אולם במבנה שלישוני הן קרובות זו לזו.
- "מחזור" – בסוף התהליך מתקבל אנזים נקי ואפשר לחזור על התהליך.