ביוכימיה/מנגנון פעילות האנזים

נוסחה כללית לתאור פעילות האנזיםעריכה

פרק זה לוקה בחסר. אתם מוזמנים לתרום לוויקיספר ולהשלים אותו. ראו פירוט בדף השיחה.



התקשרות האנזים למצעעריכה

ישנם 2 מנעולים לשינוי הפעילות האנזימטית :

  1. מנעול מפתח – אנזים בעל מבנה מרחבי קבוע ומקובע לו אתר פעיל לקישור הסובסטרט. הסובסטרט מתאים באופן מושלם לאנזים.
  2. מודל ההתאמה המישורית – קישור הסובסטרט מוביל לשינוי קונפורמציה (המבנה) באתר הפעיל. בעקבות השינוי מתקבלת התאמה מרחבית מושלמת. מכאן שעל החלבון להיות גמיש.
 
האתר הפעיל משתנה בעקבות קישור הסובסטרט

שלבים בתהליך הקטליטיעריכה

  • מפגש אקראי בין האנזים לסובסטרט.
  • קישור הסובסטרט באתר הפעיל. הקשרים :
    • קשרי מימן
    • אינטראקציות הידרופוביות.
    • קשרים יונים.
    • קשרי ו.ד.ו.
  • ביצוע הפעילות האנזימטית ליצירת תוצר : E+S <-> ES <-> E+P

מנגנון פעילות הכימוטריפסין כדוגמא למנגנון פעילות אנזיםעריכה

מבנה כימוטרפסיןעריכה

  1. אנזים פרוטאיליטי (מפרק חלבון) הנמצא במעי הגס.
  2. מפרק קשר פפטידי הנמצא בקרבכת שיירים הידרופוביים גדולים (פנולאלין, טריפטופן, מתיניון, טירוזין, Asn, Gln, Ile, Leu.
  3. מורכב משלוש שרשרות פוליפפטידיות המכונות A,B,C.
  4. כל השיירים ההידרופילים ממוקמים על שטח הפנים של החלבון, פרט משלוש שייריים הנמצאים באתר הפעיל : היסטדין (His), חומצה אספרטית (Asp) וסרין (Ser). שאר השיירים באתר הפעיל הם הידרופוביים.

שלבים בקטליזה של כמוטריפסין :עריכה

  • סובסטרט מגיע לאתר הפעיל (סמוך לחומצה האמינית סרין).
  • סרין מתקיפה את הפחמן הקרבונילי של הסובסטרט.
  • הסובסטרט (פפטיד) מתפרק לשני חלקים :
    • חלק גדול – יוצא מהאתר הפעיל.
    • חלק קטן – נוצר בייניים בשם קבוצה אציל אנזים.
  • היווצרות התוצר - מולקולת מים נכנסת לאתר הפעיל ומוסרת מימן וחמצן

מסקנותעריכה

  1. חומצות אמינו מתנהגות שונות בתנאים שונים – סרין היא חומצה אמינית שבדרך כלל אדישה. אולם בגלל מבנה הכימוטריפסין, היא מצליחה לבקע קשר קוולנטי חזק.
  2. במבנה ראשוני חומצות האמינו רחוקות זו מזו, אולם במבנה שלישוני הן קרובות זו לזו.
  3. "מחזור" – בסוף התהליך מתקבל אנזים נקי ואפשר לחזור על התהליך.